14.4 Eiwitten scheikunde

• Scheikunde
• Middelbare school
• havo
• Leerjaar 5

 Eiwitten 

Wat gaan we leren deze week?

• Wat zijn eiwitten? 
• Bouw, vorming en afbraak van eiwitten. 
• De rol van eiwitten in je lichaam
• Maar nu eerst een film over eiwitten en medicijnen :-). Let goed op (er worden vragen over gesteld...)

Welke bewering(en) zijn waar?

1. We hebben grote kennis over de werking van cellen
2. Een eiwit kun je alleen met een microscoop zien
3. De code om eiwitten te maken ligt in ons DNA.
4. Een eiwit kan meerdere functies hebben

Waarom kan het in kaart brengen van eiwitten de geneeskunde verder helpen?

Hoe helpen eiwitten tegen ouderdomsziektes, zoals
Parkinson?

Eiwitten

• We kennen eiwitten vooral als de bouwstoffen van het lichaam. 

• Je krijgt ze binnen via voedsel (dierlijke en plantaardig) -> lichaam breekt deze af tot aminozuren (waar eiwitten ook uit opgebouwd zijn). 

Eiwitten in ons lichaam

o.a.

• Opbouw afweersysteem.
• Opbouw spieren.
• Katalyse diverse lichaamsprocessen                                                                 .
• Transport van diverse lichaamsstoffen.

Van aminozuur naar peptidebindiding naar eiwit. (micro - meso - macro)

Aminozuren

20 verschillende aminozuren

• 12 kan je lichaam zelf maken
• 8 moet je uit je eten halen. Deze 8 heten essentiële  aminozuren.

Van losse aminozuren kun je 

nieuwe eiwitten maken.

Zie BiNas 67

Bouw van eiwitten

• Een eiwit is een polypeptide, opgebouwd uit aminozuren. 
• In een eiwit zijn peptidebindingen (amide) aanwezig.
• Zie Binas tabel 67H1.
• Vaak worden de aminozuren                                                                                                        afgekort met 1 of 3 letters. 

Eiwitten bestaan uit ketens aminozuren. Welke functionele groep(en) zit(ten) altijd in aminozuren?

1. Alleen NH2——
2. NH2—— en COOH——
3. Alleen COOH——
4. Geen een van beide

Wat is de afkorting van het aminozuur hiernaast?

1. Leu
2. Val
3. Ala
4. Ile

Vorming van een dipeptide

Als het goed is herken je (weer) de condensatiereactie!

Volgorde aminozuren is belangrijk

TAAL betekent iets anders dan LAAT

Zo bepaald ook de volgorde van de aminozuren welk eiwit er gevormd wordt

Afbraak eiwitten

Hydrolyse: Afbraak eiwit in losse aminozuren (monomeren).

Het lichaam kan geen aminozuren opslaan, daarom worden overtollige aminozuren afgebroken. Hierbij ontstaan  ureum, koolstofdioxide en water. 

De afbraak van eiwitten levert energie op. Eiwitten kunnen door je lichaam dus ook als brandstof gebruikt worden.

Hydrolyse van eiwitten -> spijsvertering

Hydrolyse van eiwitten geeft losse aminozuren.

Oefenen met examenopgaven

Aan de slag

Lees goed paragraaf 14.4

m: opgave 31 t/m 35

Les 2

Ruimtelijke bouw eiwitten

Door de verschillende volgorde van aminozuren ontstaat voor elk eiwit een andere structuur en daardoor een andere functie.

Primaire structuur  

Primaire structuur van insuline in lettercode

Secundaire structuur

Tussen de aminozuren ontstaan waterstofbruggen of zwavelbruggen.

Afhankelijk van hoe krijg je een 

spiraalstructuur (alfa-helix) 

of plaatstructuur (beta-sheet)

Tertiaire structuur  

De ruimtelijke bouw van het gehele 

eiwitmolecuul noemen we de 

tertiaire structuur. Doordat de R 

groepen van de verschillende 

aminozuren interactie kunnen 

hebben krijgt het eiwit zijn 

uiteindelijke vorm. 

Tertiaire structuur

Structuur van eiwitten T6H2

Denatureren van eiwitten

• Meestal permanente verandering in ruimtelijke bouw.
• Bindingen tussen moleculen (H-bruggen, vanderwaalsbindingen, ionbindingen) verbreken.
• Door veranderingen in: pH, temp,

zoutconcentratie, oplosmiddelen.

Oefenen met examenopgaven

Aan de slag

Maak de volgende opgaven: 

 36, 37, 39 t/m 41

Les 3 Enzymen

+ Practicum Eiwitdenaturatie (proef 1)

Definitie enzym

• een enzym kan moleculen afbreken en opbouwen
• een enzym kan reacties katalyseren (versnellen)
• enzym = bio-katalysator 

Samenstelling van enzym

• Eiwitten die heel specifiek 1 stof omzetten
• Stof die wordt omgezet is het substraat
• Vaak een co-enzym: kleiner molecuul dat helpt als een soort aan/uit schakelaar
• Ionen vaak nodig: natrium, ijzer, koper 

1. Binding van substraat aan enzym

• Actieve centrum is een holte waar maar 1 bepaald molecuul in past
• Stereospecifiek: maar 1 soort cis/trans of spiegelbeeldisomeer
• Bij binding tussen substraat en enzym verandert het enzym van vorm

1. Binding van substraat aan enzym

• VdW-binding kunnen plaatsvinden tussen substraat en het enzym
• H-bruggen tussen bepaalde groepen (-OH en -NH)
• Ionbinding tussen geladen delen

2. Enzymgekatalyseerde reactie

• Bepaalde atoombindingen worden verbroken en gevormd
• De bindingen tussen enzym en substraat verzwakken atoombindingen in het substraat
• Lagere activeringsenergie

3. Afscheiding van reactieproducten

• Als reactie klaar is, komen reactieproducten uit enzym
• Enzym keert terug naar oorspronkelijke vorm voor volgend substraat
• Alle reacties zijn evenwicht; enzym versnelt alleen

Enzymen zijn eiwitten.

Enzymen zijn biologische katalysatoren.

enzymen zijn eiwitten.

enzymen zijn biologische katalysatoren.

pH-optimum

• pH-waarde waarbij werkzaamheid van enzym maximaal is
• Daarom zijn buffers zo belangrijk
• Bij verlagen van pH kunnen basische groepen een H⁺ opnemen en enzym destabiliseren
• Bij verhogen van pH juist andersom

Temperatuuroptimum

• Temperatuur waarbij de werkzaamheid van enzym maximaal is
• Verlagen van temperatuur maakt enzym alleen langzamer, maar nog wel heel
• Verhogen van temperatuur kan enzym denatureren

Denatureren van enzymen (eiwitten)

Bij een te grote afwijking in pH en/of temperatuur, zullen eiwitten denatureren: ruimtelijke bouw gaat verloren doordat bindingen tussen moleculen (H-bruggen, vanderwaalsbindingen, ionbindingen, zwavelbruggen) verbreken.

Practicum blz 68

Klaar? Werk het practicum uit en

maak opgaven  38 en  42

Doelen van deze les

• uitleggen wat de functies van eiwitten zijn. 
• vertellen hoe eiwitten zijn  opgebouwd. 
• aangeven wat essentiële aminozuren zijn en deze opzoeken in Binas. 
• uitleggen wat een peptidegroep is. 
• een peptideketen tekenen tussen aminozuren in structuren. 
• vertellen hoe een polypeptide is opgebouwd.
• uitleggen (met een reactievergelijking) wat er gebeurt wanneer aminozuren worden afgebroken.  
• de rol van eiwitten in je lichaam kennen.