Wk 3 les 6 - Levensmiddelenchemie Eiwit 9-16

Levensmiddelenchemie - wk 3 les 6
1 / 39
next
Slide 1: Slide
ChemieMBOStudiejaar 1

This lesson contains 39 slides, with interactive quizzes, text slides and 3 videos.

time-iconLesson duration is: 120 min

Items in this lesson

Levensmiddelenchemie - wk 3 les 6

Slide 1 - Slide

Lesplanning
  • Vragen over opdracht 1 t/m 8 eiwitten ?
  • Bespreken opdracht 9 t/m 16 - eiwitten

Slide 2 - Slide

Slide 3 - Slide

Terugblik week 3
Waar zijn we vorige week geëindigd?
Maak opdracht 9 t/m 14 uit de vragenlijst eiwitten
Let op: Niveau 3 studenten hoeven vraag 13 niet te maken

Tip:
Gebruik het theorieboek (ELO) H3 bij het maken van de opdrachten of ga op zoek op het internet!

Klaar? Bekijk de volgende slides, voor uitleg over de opdrachten

Slide 4 - Slide

9. Er zijn verschillende aminozuren. 
Op welke manieren kun je deze indelen?

Tip: Er zijn drie mogelijke indelingen

Slide 5 - Slide

Uitleg over soorten aminozuren

Slide 6 - Slide

9. Indeling van aminozuren

Indeling 1:
Op basis van essentiëliteit

We kennen:
essentiële aminozuren
niet-essentiële aminozuren
semi-essentiële aminozuren

Slide 7 - Slide


Essentiële aminozuren heeft je lichaam niet nodig. Je lichaam kan deze zelf aanmaken
A
Juist
B
Onjuist

Slide 8 - Quiz

Essentiële aminozuren heeft je lichaam nodig. Je lichaam kan deze niet zelf aanmaken en moet deze binnenkrijgen via voeding
A
Juist
B
Niet juist

Slide 9 - Quiz

Essentiële aminozuren - extra uitleg

Slide 10 - Slide

9. Indeling van aminozuren

Indeling 2:
Op basis van restgroepen

We kennen 20 aminozuren die voorkomen in menselijke eiwitten. 
Deze eiwitten hebben allemaal een andere "rest" groep
De restgroep kan zuur, basisch of neutraal zijn (BiNaS)

Slide 11 - Slide

Uitleg over zijgroepen van aminozuren

Slide 12 - Slide

9. Indeling van aminozuren

Indeling 3:
Op basis van biologische functie

Met biologische functie bedoelen we de functie van eiwitten in het lichaam. We kennen 6 verschillende soorten biologische functies (zie volgende slide)

Slide 13 - Slide

Verschillende biologische functies van eiwitten

  1. Enzymfunctie
  2. Structuurfunctie (bv. vlees, haar etc.)
  3. Stop/start functie (bv. het stollen van bloed)
  4. Herkenningsfunctie (bv. eiwitten bepalen welke stof de cellen inmogen of juist niet)
  5. Transportfunctie (bv. het vervoeren van zuurstof in het bloed)
  6. Voedingsfunctie (bv. eiwitten dienen als brandstof voor het lichaam, je krijgt er energie van)

Slide 14 - Slide

10. Wat is een dipeptide? En een polypeptide?

Slide 15 - Slide

10. Wat is een dipeptide? 
En een polypeptide?
Telwoorden:
Mono = 1 stuk/deel
Di = 2 stukken/delen
Tri = 3 stukken/delen
Oligo = 4 t/m 9 stukken/delen
Poly = 10 of meer stukken/delen
Extra uitleg

Slide 16 - Slide

11. Hoe noem je het type reactie waarmee je aminozuren aan elkaar koppelt?
A
Hydrolyse reactie
B
Condensatie reactie

Slide 17 - Quiz

En hoe noem je het type reactie waarmee je aminozuren uit elkaar haalt?
A
Hydrolyse reactie
B
Condensatie reactie

Slide 18 - Quiz

Hier hebben we het ook over gehad bij vetten.

Het aan elkaar koppelen van een glycerol en vetzuren verloopt ook via een condensatie reactie!
dit geldt dus ook voor het aan elkaar koppelen van aminozuren. De binding wordt een peptidebinding genoemd.

Het uit elkaar halen van triglyceriden of peptide verloopt ook via een hydrolyse reactie!

Slide 19 - Slide

12. Teken de algemene structuurformule van een aminozuur

Slide 20 - Slide

12. Teken de algemene structuurformule van een aminozuur
Aminogroep
Zuurgroep
Uitleg bij vraag 12
Herhaling!

Slide 21 - Slide

13. Geef de reactie van de vorming van een dipeptide weer in structuurformules.

Let op: Niveau 3 studenten mogen deze vraag overslaan, als je het leuk vindt, mag je de vraag natuurlijk maken!

Slide 22 - Slide

13. Geef de reactie van de vorming van een dipeptide weer in structuurformules.
Extra toelichting bij vraag 13

Slide 23 - Slide

Bron: Inleiding tot levensmiddelenchemie blz 31

Slide 24 - Slide

14. Geef het karakteristieke deel van een dipeptide een kleur in de zojuist gemaakte tekening

Slide 25 - Slide

14. Geef het karakteristieke deel van een dipeptide een kleur in de zojuist gemaakte tekening
Het karakteristieke deel van een dipeptide is aangegeven in de rode rechthoek

Slide 26 - Slide

Hoeveel tripeptiden kan ik maken uit 3 verschillende aminozuren ?
A
3
B
9
C
27
D
81

Slide 27 - Quiz

15. Wat verstaat men onder de denaturatie van eiwitten?
Op welke manieren kan dit plaatsvinden?

Slide 28 - Slide

15. Wat verstaat men onder de denaturatie van eiwitten?
Op welke manieren kan dit plaatsvinden?
De (irreversibele) denaturatie is de onherstelbare schade aan een eiwit. Hierbij verandert de structuur van een eiwit.
Bijvoorbeeld:
  • Chemische verandering: De hydolyse van eiwitten (reactie met water, waardoor eiwitten splitsen) of Maillard reactie
  • Fysische verandering:  Het verhitten of koelen van eiwitten
  • Mechanische verandering: Het opkloppen van eiwitten
Extra uitleg
reversibel

Slide 29 - Slide

16. Een eiwit wordt weergegeven in verschillende structuren. 
Geef aan wat wordt bedoeld met de volgende structuren:

  • Primaire structuur
  • Secondaire structuur
  • Tertiaire structuur

Slide 30 - Slide

16. Een eiwit wordt weergegeven in verschillende structuren. 

Klik hier voor uitleg
BiNaS 67C2
of
https://www.aljevragen.nl/sk/biochemie/BIO157.html

https://slideplayer.nl/slide/2152537/

Slide 31 - Slide

Slide 32 - Video

De primaire structuur
De hoeveelheid en volgorde van aminozuren in een eiwit

Slide 33 - Slide

0

Slide 34 - Video

De secundaire structuur
De ruimtelijke vorm die de primaire structuur kan aannemen 
De polipeptideketens krullen zich
op volgens een soort schroefdraad
Dit kan zijn een α-helix
of een β-sheet

Slide 35 - Slide

0

Slide 36 - Video

De tertiaire structuur
Tertiaire structuur van proteïnen
Een lange polipeptideketen die al een helix gevormd heeft, dan nog steeds zo lang zijn dat die helix zich gaat opvouwen op een driedimensionale manier: de tertiaire structuur.

Quaternaire structuur van proteïnen
De zeer grote eiwitmoleculen zijn samengesteld uit 
meerdere tertiaire bollen: quaternaire structuur.


Slide 37 - Slide

Samenvattend

Slide 38 - Slide

Afronding week 4
Hoera! Je hebt de opdrachten over eiwitten afgerond!

Begrijp je alle opdrachten?
Zo niet? Dan:
  • Neem contact op met docent;
  • Stel vragen;
  • Jij bent degene die de toets moet maken en voldoende moet afsluiten.

Slide 39 - Slide