15.3 Eiwitten

15.3 Eiwitten
1 / 19
volgende
Slide 1: Tekstslide
ScheikundeMiddelbare schoolvwoLeerjaar 6

In deze les zitten 19 slides, met tekstslides en 1 video.

time-iconLesduur is: 45 min

Onderdelen in deze les

15.3 Eiwitten

Slide 1 - Tekstslide

Slide 2 - Video

Deze les
  • Uitleg eiwitten
  • Lezen 15.3
  • Maken 31, 33, 36, 37 t/m 39, 41

Slide 3 - Tekstslide

Leerdoelen
  • Je kunt m.b.v. Binas tabel 67H1 een (fragment van) een eiwit tekenen bij gegeven namen van aminozuren en kunt uit een gegeven (fragment van een) eiwit nagaan uit welke aminozuren het is opgebouwd.
  • Je kunt in een eiwit aangeven wat de peptidebinding(en) en peptidegroep(en) is/zijn.
  • Je kunt de reactievergelijking in structuurformules geven van het ontstaan van een eiwit en de hydrolyse hiervan.
  • Je kunt uitleggen wat de functie en werking is van enzymen en hoe de werking kan worden beïnvloed (temperatuur, pH).
  • Je kunt een beschrijving geven van de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten.
  • Je kunt uitleggen wat er op microniveau gebeurt bij het denatureren van een eiwit.

Slide 4 - Tekstslide

Functie van eiwitten
  • Opbouw afweersysteem
  • Opbouw spieren.
  • Energiebron.
  • Katalyse diverse lichaamsprocessen (enzymen).
  • Transport van diverse lichaamsstoffen.

Slide 5 - Tekstslide

Bouw van eiwitten
  • Een eiwit is een polypeptide, opgebouwd uit aminozuren
  • In een eiwit zijn peptidebindingen (amide) aanwezig.
  • Zie Binas tabel 67H1.

Slide 6 - Tekstslide

Slide 7 - Tekstslide

Enzymen
  • Enzymen zijn eiwitten als biokatalysator.
  • Verlagen van de activeringsenergie.
  • pH-optimum en temperatuuroptimum.
  • Sleutel-slot principe

Slide 8 - Tekstslide

Slide 9 - Tekstslide

Denatureren van eiwitten
  • Permanente verandering in ruimtelijke bouw.
  • Bindingen tussen moleculen (H-bruggen, vanderwaalsbindingen, ionbindingen) verbreken.
  • Door veranderingen in: pH, temp,
zoutconcentratie, oplosmiddelen.

Slide 10 - Tekstslide

Eiwitstructuur
  • Primaire structuur: volgorde van aminozuren
  • Secundaire structuur: alphahelix en betasheet door H-bruggen
  • Tertiaire structuur: complete eiwitvouwing door H-bruggen, vanderwaalskrachten, ionogene interacties, zwavelbruggen.
  • Quaternaire structuur: complex van meerdere eiwitten.
  • Zie Binas tabel 67H2.

Slide 11 - Tekstslide

Slide 12 - Tekstslide

Slide 13 - Tekstslide

Vorming van zwavelbrug: halfreactie reductor

Slide 14 - Tekstslide

Hydrolyse van eiwitten
Hydrolyse van eiwitten geeft losse aminozuren.

Slide 15 - Tekstslide

Hydrolyse vs denaturatie
  • Hydrolyse is een chemisch proces: atoombindingen (in moleculen) verbreken.

  • Denaturatie is een fysisch proces: bindingen tussen moleculen verbreken.

Slide 16 - Tekstslide

Slide 17 - Tekstslide

Slide 18 - Tekstslide

Aan de slag
  • Lezen 15.3
  • Maken 31, 33, 36, 37 t/m 39, 41

Slide 19 - Tekstslide