3.2 Enzymen

3.2 Enzymen
1 / 27
volgende
Slide 1: Tekstslide
BiologieMiddelbare schoolvwoLeerjaar 5

In deze les zitten 27 slides, met interactieve quizzen en tekstslides.

time-iconLesduur is: 50 min

Onderdelen in deze les

3.2 Enzymen

Slide 1 - Tekstslide

leerdoelen
Je kunt de bouw en werking van enzymen beschrijven

Je kunt de invloed van milieufactoren op de enzymactiviteit beschrijven

Slide 2 - Tekstslide

wat weet je van enzymen?

Slide 3 - Woordweb

Stofwisseling wordt geregeld door enzymen. 

Slide 4 - Tekstslide

Elke stap in de stofwisselings-route vereist zijn eigen enzym!

Slide 5 - Tekstslide

Enzymen
  • Het zijn eiwitten
  • Naam: naam van substraat + ase
  • Ze versnellen een proces, worden daarbij niet gebruikt (biokatalysatoren)
  • Ze zijn substraat-specifiek
  • De activeringsenergie gaat omlaag: er is minder energie nodig om de reactie te laten verlopen.

Slide 6 - Tekstslide

Slide 7 - Tekstslide

Co-enzym

Slide 8 - Tekstslide

invloed enzym op activeringsenergie

Slide 9 - Tekstslide

Welke van de volgende beweringen over enzymen is juist?
A
Enzymen verliezen een deel van hun activiteit als hun structuur verstoord is.
B
Enzymen leveren de activeringsenergie die nodig is om een reactie op gang te brengen.
C
Enzymen zijn in staat veel verschillende stoffen af te breken.
D
Een enzym is maar één keer actief en wordt dan vernietigd.

Slide 10 - Quizvraag

Wat betekent het dat een enzym substraatspecifiek is?
A
Een enzym kan maar één type substraat produceren
B
Een enzym kan maar één type substraat omzetten
C
Een enzym heeft maar één actief centrum
D
Een enzym wordt geactiveerd door één specifiek substraat

Slide 11 - Quizvraag

leerdoelen
Je kunt de bouw en werking van enzymen beschrijven

Je kunt de invloed van milieufactoren op de enzymactiviteit beschrijven

Slide 12 - Tekstslide

Enzymactiviteit
= de hoeveelheid substraat die wordt omgezet per tijdseenheid

De werking hangt o.a. af van het pH, de temperatuur, de substraatconcentratie, de enzymconcentratie en de aanwezigheid van activatoren en remstoffen

Slide 13 - Tekstslide

optimumkromme
De relatie tussen een factor en reactiesnelheid 

Optimum: waarde van de factor waarbij reactiesnelheid hoogst is 
Maximum: hoogste waarde van de factor waarbij reactie mogelijk is

Slide 14 - Tekstslide

Optimumkromme substraatconcentratie- enzymactiviteit
X: er treedt verzadiging op, de enzymactiviteit blijft hetzelfde 

Slide 15 - Tekstslide

Optimumkromme 
temperatuur-enzymactiviteit

Slide 16 - Tekstslide

Een enzym is een eiwit






  • Denaturatie

Slide 17 - Tekstslide

Slide 18 - Tekstslide

Optimumkromme pH-enzymactiviteit 

Slide 19 - Tekstslide

Activatoren en remmers
  • activator: de enzymactiviteit wordt hierdoor verhoogd.
  • remstof: de enzymactiviteit wordt hierdoor verhoogd (meestal onomkeerbaar)

Slide 20 - Tekstslide

Slide 21 - Tekstslide

Welk enzym vertoont de grootste enzymactiviteit?
A
x (rood)
B
y (groen
C
z (paars)

Slide 22 - Quizvraag

Welk/welke enzym(en) kunnen worden opgewarmd tot 45 graden en weer afgekoeld en werken daarna nog steeds?
A
Geen van de enzymen
B
Alleen enzym z
C
Enzym z en y
D
Enzymen z, y en x

Slide 23 - Quizvraag

Enzymen x, y, en z kunnen werkzaam zijn in hetzelfde organisme
A
Juist
B
Onjuist

Slide 24 - Quizvraag

Bij 37 graden zijn er meer enzymen y dan z gedenatureerd.
A
Juist
B
Onjuist

Slide 25 - Quizvraag

Voor de teruggang van de koraalriffen worden diverse oorzaken genoemd. Door het broeikaseffect is de temperatuur van het water hoger dan de optimumtemperatuur. De verstoring van de fotosynthese zou veroorzaakt kunnen worden doordat de betrokken enzymen niet meer optimaal werken. Waardoor vermindert enzymwerking als de temperatuur hoger is dan de optimumtemperatuur?
A
omdat enzymen dan minder snel werken
B
omdat je enzymen altijd moet bewaren bij -20 graden
C
omdat er meer enzymen denatureren bij hogere temperatuur
D
omdat enzymen alleen werken bij de optimumtemperatuur

Slide 26 - Quizvraag

Aan de slag!
  • Lezen paragraaf 3.2 ‘Enzymen’
  • Maak opdracht 11, 15, 16, 17, 18, 21


Slide 27 - Tekstslide