18.1 en 18.2 oa Functies van eiwitten 20252026

• Biologie
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

Paragraaf 1 Dierenwelzijn

Paragraaf 18.1 van polypeptideketen tot werkzaam eiwit

Op welke plek langs het mRNA begint het ribosoom met de eiwitsynthese?

1. promotor
2. tatabox
3. operator
4. startcodon

E.coli a heeft een mutatie in de promotor van een gen. E.coli b heeft een mutatie in de operator van een gen. In welke bacterie wordt het eiwit geproduceerd?

1. in bacterie a en b
2. alleen in bacterie a
3. alleen in bacterie b
4. in geen enkele bacterie

Wat is geen overeenkomst tussen genregulatie van eukaryoten en prokaryoten?

1. Beide maken gebruik van RNA-polymerase
2. Beide maken gebruik van een promotor
3. Beide maken gebruik van transcriptiefactoren
4. Beide maken gebruik van een repressor

Doel 18.1

- Je beschrijft  de functie van het adreslabel bij de koppeling van een peptideketen aan het ER.

- Je beschrijft de molecuulstructuren van polypeptide-ketens en legt uit hoe in een cel functionerende eiwitten ontstaan.

- Je legt uit hoe eiwitten denatureren

Polypeptide -> ER

1. Elke polypeptidestreng begint met een signaalpeptide (adreslabel)

BINAS 71J

Polypeptide -> ER

2. SignaalHerkenningsMolecuul (SHM) bindt aan het adreslabel en stopt tijdelijk de translatie

Polypeptide -> ER

3. SignaalHerkenningsMolecuul (SHM) bindt aan het SHM-receptoreiwit in het membraan van het ER

Polypeptide -> ER

4. Ribosoom bindt aan ribosoomreceptor op het ER, boven een eiwitpoort

Polypeptide -> ER

5. SHM laat los (kost energie)

Polypeptide -> ER

6. Enzym verwijdert signaalpeptide van de polypeptideketen

Polypeptide -> ER

7. Translatie gaat verder en polypeptideketen groeit nu ín het ER

Polypeptide -> ER

8. Als de translatie stopt koppelt het ribosoom los en zit de polypeptide los in het ER.

Polypeptide -> ER

9. In het ER wordt de polypeptideketen gevouwen tot een eiwit (3D structuur) en worden eventueel moleculen (suikers) toegevoegd

Polypeptide -> ER

10. Door afstulping van het ER membraan ontstaan transportblaasjes richting het Golgisysteem

  

BINAS 79D

                                              Golgi

11. In het Golgisysteem wordt het eiwit helemaal afgemaakt, bijvoorbeeld:

Toevoeging fosfaatgroepen

Wijzigen suikergroepen

Koppelen ketens tot een groter eiwit

  

BINAS 79D

                                              Golgi

12. Eiwit wordt ingepakt in een blaasje voor de definitieve bestemming (ook op basis van adreslabels).

  

                                              Golgi

a. Eiwit is bedoeld voor buiten de cel: exocytose van de inhoud van een transportblaasje .

  

                                              Golgi

b. Eiwit is bedoeld voor celmembraan: eiwit wordt ingebouwd in de membraan van het transportblaasje, na fusie van het transportblaasje met de celmembraan zitten de eiwitten in de celmembraan.

  

                                              Golgi

c. Voor sommige eiwitten is de exocytose gereguleerd. Dit gebeurt dan alleen als een signaaleiwit is gebonden aan een receptor.

  

d. Soms vormt zich geen transportblaasje maar een lysosoom. Het eiwit heeft dan de functie van enzym om dingen af te breken.

  

Eiwitstructuur

Primair: 

aminozuurvolgorde

BINAS 67H2

Eiwitstructuur

Primair: 

aminozuurvolgorde

BINAS 67H2

Eiwitstructuur

Primair: 

aminozuurvolgorde

BINAS 67H2

Eiwitstructuur

Secundair: 

Waterstofbruggen tussen COOH en aminogroepen vormen α-helix of β-plaat

BINAS 67H2

Eiwitstructuur

Tertiair: 

Bindingen tussen de

restgroepen, H-bruggen,

S-bruggen

BINAS 67H2

Eiwitstructuur

Quaternair: 

Samenvoeging van

verschillende eiwitten

tot een groot eiwit

BINAS 67H2

Chaperonne eiwitten

Controleren de vouwing,

herstellen deze.

BINAS 67H2

Denaturatie eiwitten

Denaturatie door te hoge temperatuur (of hoge zuurgraad): H-bruggen gaan kapot en vormen op andere plekken: ruimtelijke structuur verandert definitief

BINAS 67H2

Denaturatie eiwitten

Door chemische stoffen kunnen ook sterke bindingen zoals S-bruggen verbroken worden

BINAS 67H2

Leg uit waardoor eiwitten na denatureren niet meer hun oorspronkelijke vorm terug kunnen krijgen

Doel 18.1

- Je beschrijft  de functie van het adreslabel bij de koppeling van een peptideketen aan het ER.

- Je beschrijft de molecuulstructuren van polypeptide-ketens en legt uit hoe in een cel functionerende eiwitten ontstaan.

- Je legt uit hoe eiwitten denatureren

Huiswerk: Maak paragraaf 18.1 af

Paragraaf 1 Dierenwelzijn

Paragraaf 18.2 Functies van eiwitten

Doel 18.2

- Je kent de functies van eiwitten in cellen.

- Je beschrijft mogelijke gevolgen van slecht functionerende eiwitten,

Functies van eiwitten

                                                    H19 Sport

Functies van eiwitten

De werking van een eiwit hangt nauw samen met de vorm ervan.

BINAS tabel 90C: er zitten in spieren actine- en myosine eiwitten. Welk eiwit is een motoreiwit?

1. geen van beide
2. actine eiwitten
3. myosine eiwitten
4. beide

Waar haalt een motoreiwit zijn energie vandaan om zich over een microtubulus te verplaatsen?

1. ATP
2. CTP
3. GTP
4. TTP

Doel 18.2

- Je kent de functies van eiwitten in cellen.

- Je beschrijft mogelijke gevolgen van slecht functionerende eiwitten.

Maak paragraaf 18.2 af behalve vraag 23

Maak nu casus 23 : prionen

Daarna opgave 17 t/m 24 vragen? 

Start H18 par 3