Wk 3 les 6 - Levensmiddelenchemie Eiwit 9-16

• Chemie
• MBO
• Studiejaar 1

Levensmiddelenchemie - wk 3 les 6

Lesplanning

• Vragen over opdracht 1 t/m 8 eiwitten ?
• Bespreken opdracht 9 t/m 16 - eiwitten

Terugblik week 3

Waar zijn we vorige week geëindigd?

Maak opdracht 9 t/m 14 uit de vragenlijst eiwitten

Let op: Niveau 3 studenten hoeven vraag 13 niet te maken

Tip:

Gebruik het theorieboek (ELO) H3 bij het maken van de opdrachten of ga op zoek op het internet!

Klaar? Bekijk de volgende slides, voor uitleg over de opdrachten

9. Er zijn verschillende aminozuren. 

Op welke manieren kun je deze indelen?

Tip: Er zijn drie mogelijke indelingen

Uitleg over soorten aminozuren

9. Indeling van aminozuren

Indeling 1:

Op basis van essentiëliteit

We kennen:

essentiële aminozuren

niet-essentiële aminozuren

semi-essentiële aminozuren

Essentiële aminozuren heeft je lichaam niet nodig. Je lichaam kan deze zelf aanmaken

1. Juist
2. Onjuist

Essentiële aminozuren heeft je lichaam nodig. Je lichaam kan deze niet zelf aanmaken en moet deze binnenkrijgen via voeding

1. Juist
2. Niet juist

Essentiële aminozuren - extra uitleg

9. Indeling van aminozuren

Indeling 2:

Op basis van restgroepen

We kennen 20 aminozuren die voorkomen in menselijke eiwitten. 
Deze eiwitten hebben allemaal een andere "rest" groep
De restgroep kan zuur, basisch of neutraal zijn (BiNaS)

Uitleg over zijgroepen van aminozuren

9. Indeling van aminozuren

Indeling 3:

Op basis van biologische functie

Met biologische functie bedoelen we de functie van eiwitten in het lichaam. We kennen 6 verschillende soorten biologische functies (zie volgende slide)

Verschillende biologische functies van eiwitten

1. Enzymfunctie
2. Structuurfunctie (bv. vlees, haar etc.)
3. Stop/start functie (bv. het stollen van bloed)
4. Herkenningsfunctie (bv. eiwitten bepalen welke stof de cellen inmogen of juist niet)
5. Transportfunctie (bv. het vervoeren van zuurstof in het bloed)
6. Voedingsfunctie (bv. eiwitten dienen als brandstof voor het lichaam, je krijgt er energie van)

10. Wat is een dipeptide? En een polypeptide?

10. Wat is een dipeptide? 

En een polypeptide?

Telwoorden:

Mono = 1 stuk/deel

Di = 2 stukken/delen

Tri = 3 stukken/delen

Oligo = 4 t/m 9 stukken/delen

Poly = 10 of meer stukken/delen

Extra uitleg

11. Hoe noem je het type reactie waarmee je aminozuren aan elkaar koppelt?

1. Hydrolyse reactie
2. Condensatie reactie

En hoe noem je het type reactie waarmee je aminozuren uit elkaar haalt?

1. Hydrolyse reactie
2. Condensatie reactie

Hier hebben we het ook over gehad bij vetten.

Het aan elkaar koppelen van een glycerol en vetzuren verloopt ook via een condensatie reactie!

dit geldt dus ook voor het aan elkaar koppelen van aminozuren. De binding wordt een peptidebinding genoemd.

Het uit elkaar halen van triglyceriden of peptide verloopt ook via een hydrolyse reactie!

12. Teken de algemene structuurformule van een aminozuur

12. Teken de algemene structuurformule van een aminozuur

Aminogroep

Zuurgroep

Uitleg bij vraag 12

Herhaling!

13. Geef de reactie van de vorming van een dipeptide weer in structuurformules.

Let op: Niveau 3 studenten mogen deze vraag overslaan, als je het leuk vindt, mag je de vraag natuurlijk maken!

13. Geef de reactie van de vorming van een dipeptide weer in structuurformules.

Extra toelichting bij vraag 13

Bron: Inleiding tot levensmiddelenchemie blz 31

14. Geef het karakteristieke deel van een dipeptide een kleur in de zojuist gemaakte tekening

14. Geef het karakteristieke deel van een dipeptide een kleur in de zojuist gemaakte tekening

Het karakteristieke deel van een dipeptide is aangegeven in de rode rechthoek

Hoeveel tripeptiden kan ik maken uit 3 verschillende aminozuren ?

1. 3
2. 9
3. 27
4. 81

15. Wat verstaat men onder de denaturatie van eiwitten?

Op welke manieren kan dit plaatsvinden?

15. Wat verstaat men onder de denaturatie van eiwitten?

Op welke manieren kan dit plaatsvinden?

De (irreversibele) denaturatie is de onherstelbare schade aan een eiwit. Hierbij verandert de structuur van een eiwit.

Bijvoorbeeld:

• Chemische verandering: De hydolyse van eiwitten (reactie met water, waardoor eiwitten splitsen) of Maillard reactie
  
• Fysische verandering:  Het verhitten of koelen van eiwitten
• Mechanische verandering: Het opkloppen van eiwitten

Extra uitleg

reversibel

16. Een eiwit wordt weergegeven in verschillende structuren. 

Geef aan wat wordt bedoeld met de volgende structuren:

• Primaire structuur
  
• Secondaire structuur
  
• Tertiaire structuur

16. Een eiwit wordt weergegeven in verschillende structuren. 

Klik hier voor uitleg

BiNaS 67C2

of

https://www.aljevragen.nl/sk/biochemie/BIO157.html

https://slideplayer.nl/slide/2152537/

De primaire structuur

De hoeveelheid en volgorde van aminozuren in een eiwit

0

De secundaire structuur

De ruimtelijke vorm die de primaire structuur kan aannemen 
De polipeptideketens krullen zich

op volgens een soort schroefdraad

Dit kan zijn een α-helix

of een β-sheet

0

De tertiaire structuur

Tertiaire structuur van proteïnen

Een lange polipeptideketen die al een helix gevormd heeft, dan nog steeds zo lang zijn dat die helix zich gaat opvouwen op een driedimensionale manier: de tertiaire structuur.

Quaternaire structuur van proteïnen

De zeer grote eiwitmoleculen zijn samengesteld uit 

meerdere tertiaire bollen: quaternaire structuur.

Samenvattend

Afronding week 4

Hoera! Je hebt de opdrachten over eiwitten afgerond!

Begrijp je alle opdrachten?

Zo niet? Dan:

• Neem contact op met docent;
• Stel vragen;
• Jij bent degene die de toets moet maken en voldoende moet afsluiten.