Startopdracht
Leg klaar op je bank
chromebook (nog dicht)
wisbordje en stift
Startopdracht:
Neem de laboproeven erbij
(en doe er me aan denken dat je die straks moet afgeven)
Zitplan
Startopdracht
Leg klaar op je bank
chromebook (nog dicht)
wisbordje en stift
Startopdracht:
Neem de laboproeven erbij
(en doe er me aan denken dat je die straks moet afgeven)
Zitplan
Startopdracht
Zitplan
Leg klaar op je bank
chromebook (nog dicht)
wisbordje en stift
Startopdracht:
Start met de achtergrondinformatie en de hypothese op te stellen van het proefje dat je nog niet deed.
Noteer in een andere kleur.
Startopdracht
Zitplan
Leg klaar op je bank
chromebook (nog dicht)
wisbordje en stift
Startopdracht:
Start met de achtergrondinformatie en de hypothese op te stellen van het proefje dat je nog niet deed.
Noteer in een andere kleur.
Start met de achtergrondinformatie en de hypothese op te stellen van het proefje dat je nog niet deed.
Noteer in een andere kleur.
minute
second
Algemeen: zo werkt een enzym
sleutel-slot principe
Algemeen: zo werkt een enzym
chemische reactie
Algemeen: zo werkt een enzym
chemische reactie
enzym als katalysator
activeringsenergie verlaagt, waardoor reactie versnelt
Algemeen: zo werkt een enzym
sleutel-slot eigenlijk achterhaald.
Als een enzym exact zou passen op het substraat (sleutel-slot), zou de binding té stabiel zijn
Het enzym zou het substraat zo stevig vasthouden dat de reactie juist moeilijker op gang komt.
Algemeen: zo werkt een enzym
sleutel-slot eigenlijk achterhaald.
Als een enzym exact zou passen op het substraat (sleutel-slot), zou de binding té stabiel zijn
Het enzym zou het substraat zo stevig vasthouden dat de reactie juist moeilijker op gang komt.
-> induced fit
het enzym past zich aan om de overgangstoestand (transition state) van het substraat te stabiliseren.
Het enzym dwingt het substraat daardoor in een actieve, licht vervormde positie, waardoor de chemische bindingen makkelijker breken of vormen.
Algemeen: zo werkt een enzym
sleutel-slot eigenlijk achterhaald.
Als een enzym exact zou passen op het substraat (sleutel-slot), zou de binding té stabiel zijn
Het enzym zou het substraat zo stevig vasthouden dat de reactie juist moeilijker op gang komt.
-> induced fit
het enzym past zich aan om de overgangstoestand (transition state) van het substraat te stabiliseren.
Het enzym dwingt het substraat daardoor in een actieve, licht vervormde positie, waardoor de chemische bindingen makkelijker breken of vormen.
Succescriterium
Ik verwoord de laboproeven rond enzymwerking
Het kunnen verwoorden en interpreteren van deze labo's is ook leerstof voor de toets enzymwerking (na de vakantie)
Ik verwoord de invloed van temperatuur op de werking van een eiwit.
Proef 1: Aardappelproef
Zoek de denkfout in deze conclusie...
Zoek de denkfout in deze conclusie...
Gekookte aardappel bevat geen enzymen meer, want ze zijn allemaal doodgegaan door de hitte.
second
second
Zoek de denkfout in deze conclusie...
Gekookte aardappel bevat geen enzymen meer, want ze zijn allemaal doodgegaan door de hitte.
Enzymen zijn geen levende organismen (zoals bacteriën), maar eiwitmoleculen. Ze kunnen niet 'doodgaan'. Door de verhitting verandert de ruimtelijke structuur van het eiwit onherstelbaar (denaturatie), waardoor het substraat niet meer in het actief centrum past.
Zoek de denkfout in deze conclusie...
In glas B is de reactie gestopt omdat al het enzym katalase opgebruikt is.
second
second
Zoek de denkfout in deze conclusie...
In glas B is de reactie gestopt omdat al het enzym katalase opgebruikt is.
Enzymen zijn biokatalysatoren; ze versnellen een reactie zonder zelf te worden verbruikt. Als de reactie (het schuimen) stopt, komt dat doordat het substraat (waterstofperoxide) op is, niet het enzym.
Zoek de denkfout in deze conclusie...
second
second
Waterstofperoxide kan alleen ontleden als er rauwe aardappel bij wordt gedaan.
Zoek de denkfout in deze conclusie...
Waterstofperoxide kan alleen ontleden als er rauwe aardappel bij wordt gedaan.
H2O2 ontleedt uit zichzelf ook heel langzaam in water en zuurstofgas. Het enzym catalase maakt deze reactie alleen miljoenen keren sneller. Bovendien zit catalase ook in heel veel andere levende cellen (zoals gist, lever of bloed), niet enkel in aardappelen.
second
second
Formuleer nu zelf een volledige en correcte conclusie.
second
minute
second
Gebruik deze woorden:
enzym
katalase
H2O2
versnellen
verhitten
tertiaire structuur van het eiwit
Conclusie aardappelproef
Het enzym katalase in rauwe aardappel versnelt de afbraak van waterstofperoxide tot water en zuurstofgas. Door verhitting denatureert* het enzym, waardoor het zijn werking verliest en er bij gekookte aardappel geen reactie meer plaatsvindt.
*denatureren = het proces waarbij de ruimtelijke (tertiaire/quaternaire) structuur van een eiwit verandert, waardoor het zijn oorspronkelijke biologische functie of werking verliest.
Proef 2: Broodproef
Zoek de denkfout in deze conclusie...
second
second
Het enzym amylase in het speeksel heeft het zetmeel in glas B helemaal opgegeten.
Zoek de denkfout in deze conclusie...
Het enzym amylase in het speeksel heeft het zetmeel in glas B helemaal opgegeten.
Enzymen 'eten' of verbruiken geen stoffen. Het zijn biokatalysatoren die chemische verbindingen doorknippen of versnellen, in dit geval het opsplitsen van de lange zetmeelketens in kleinere suikermoleculen (vb maltose)
Zoek de denkfout in deze conclusie...
second
second
In glas B zit geen zetmeel meer omdat jodium zetmeel vernietigt.
Zoek de denkfout in deze conclusie...
second
second
In glas B zit geen zetmeel meer omdat jodium zetmeel vernietigt.
Jodium is een indicator (aantoningsstof) en heeft geen invloed op de afbraak van zetmeel. Jodium kleurt simpelweg blauw/zwart wanneer het zich nestelt in zetmeelmoleculen. Omdat het enzym het zetmeel al heeft afgebroken tot suikers, kan jodium geen verbinding meer maken en verandert de kleur niet.
Formuleer nu zelf een volledige en correcte conclusie.
second
minute
second
Gebruik deze woorden:
zetmeel
amylase
afbreken
indicator
denatureren
Conclusie broodproef
Het enzym amylase in speeksel breekt zetmeel af tot kleinere suikers, waardoor jodium niet meer blauw/zwart kleurt. Door verhitting denatureert het enzym, waardoor het zijn werking verliest en het zetmeel bij verhit speeksel intact blijft.
Proef 3: Ananasproef
Formuleer nu zelf een volledige en correcte conclusie.
second
minute
second
Gebruik deze woorden:
bromelaïne
gelatine
afbreken
verhitten
denatureren
Conclusie ananasproef
Het enzym bromelaïne in verse ananas breekt de eiwitketens in gelatine af, waardoor er geen stevig netwerk kan ontstaan en de gelatine vloeibaar blijft/wordt. Door verhitting denatureert het enzym, waardoor het zijn werking verliest en verhitte ananas of ananas uit blik de gelatine wel laat opstijven.
Succescriterium
Ik verwoord de laboproeven rond enzymwerking
Het kunnen verwoorden en interpreteren van deze labo's is ook leerstof voor de toets enzymwerking (na de vakantie)
Ik verwoord de invloed van temperatuur op de werking van een eiwit.
Redeneren met enzymen...
Redeneren met enzymen
second
second
Temperatuur is belangrijk voor enzymen. Bij te hoge temperatuur gaat hun structuur immers kapot.
Na het eerste labo 's ochtends bewaarde ik mijn ananas in de frigo voor de labo's 's middags.
Waarom zagen ze in de namiddag geen gelatineafbraak - ook niet bij de verse ananas?
Redeneren met enzymen
second
second
Na het eerste labo 's ochtends bewaarde ik mijn ananas in de frigo voor de labo's 's middags.
Waarom zagen ze in de namiddag geen gelatineafbraak - ook niet bij de verse ananas?
Enzymen hebben een optimale temperatuur waarbij ze best werken.
Invloed van de temperatuur op enzymwerking
De temperatuur beïnvloedt de werking van enzymen
doordat het de bewegingssnelheid en de ruimtelijke
structuur van de eiwitten verandert
te lage temperatuur: moleculen bewegen langzamer
bij kou waardoor het enzym en het substraat minder
vaak en minder hard tegen elkaar botsen.
optimale temperatuur: ideale bewegingssnelheid
(voor menselijke enzymen is dit meestal rond de 37 °C)
te hoge temperatuur: Denaturatie (vanaf zo'n 40–42 °C (of hoger, afhankelijk van het type enzym)) = verandering van de ruimtelijke structuur (vorm) van het eiwit waardoor het substraat niet meer op het actief centrum van het enzym past. Dit is onomkeerbaar! Het enzym is kapot (gedenatureerd).
Invloed van de temperatuur op enzymwerking
De temperatuur beïnvloedt de werking van enzymen
doordat het de bewegingssnelheid en de ruimtelijke
structuur van de eiwitten verandert
te lage temperatuur: moleculen bewegen langzamer
bij kou waardoor het enzym en het substraat minder
vaak en minder hard tegen elkaar botsen.
optimale temperatuur: ideale bewegingssnelheid
(voor menselijke enzymen is dit meestal rond de 37 °C)
te hoge temperatuur: Denaturatie (vanaf zo'n 40–42 °C (of hoger, afhankelijk van het type enzym)) = verandering van de ruimtelijke structuur (vorm) van het eiwit waardoor het substraat niet meer op het actief centrum van het enzym past. Dit is onomkeerbaar! Het enzym is kapot (gedenatureerd).
Invloed van de temperatuur op enzymwerking
De temperatuur beïnvloedt de werking van enzymen
doordat het de bewegingssnelheid en de ruimtelijke
structuur van de eiwitten verandert
te lage temperatuur: moleculen bewegen langzamer
bij kou waardoor het enzym en het substraat minder
vaak en minder hard tegen elkaar botsen.
optimale temperatuur: ideale bewegingssnelheid
(voor menselijke enzymen is dit meestal rond de 37 °C)
te hoge temperatuur: Denaturatie (vanaf zo'n 40–42 °C (of hoger, afhankelijk van het type enzym)) = verandering van de ruimtelijke structuur (vorm) van het eiwit waardoor het substraat niet meer op het actief centrum van het enzym past. Dit is onomkeerbaar! Het enzym is kapot (gedenatureerd).
Invloed van de temperatuur op enzymwerking
De temperatuur beïnvloedt de werking van enzymen
doordat het de bewegingssnelheid en de ruimtelijke
structuur van de eiwitten verandert
te lage temperatuur: moleculen bewegen langzamer
bij kou waardoor het enzym en het substraat minder
vaak en minder hard tegen elkaar botsen.
optimale temperatuur: ideale bewegingssnelheid
(voor menselijke enzymen is dit meestal rond de 37 °C)
te hoge temperatuur: Denaturatie (vanaf zo'n 40–42 °C (of hoger, afhankelijk van het type enzym)) = verandering van de ruimtelijke structuur (vorm) van het eiwit waardoor het substraat niet meer op het actief centrum van het enzym past. Dit is onomkeerbaar! Het enzym is kapot (gedenatureerd).
Samenvatting
Ik verwoord de laboproeven rond enzymwerking
Aardappelproef: het enzym katalase katalyseert de omzetting van H2O2 naar water en O2.
Broodproef: het enzym amylase in speeksel katalyseert de afbraak van zetmeel tot kleinere suikermoleculen. Je kan dat aantonen met de indicator jodium die een blauw gekleurd complex vormt met zetmeel.
Ananasproef: Het enzymcomplex bromelaïne katalyseert de afbraak van eiwitten. In een opstelling met gelatine zal actief bromelaïne dat gelatine dus afbreken.
Ik verwoord de invloed van temperatuur op de werking van een eiwit.
Enzymen hebben een optimale werkingstemperatuur.
Bij te hoge temperatuur denatureert het eiwit onomkeerbaar, wat betekent dat de ruimtelijke structuur niet meer op het substraat past.