Eiwitten, suikers en vetten (Scheikunde vwo), les 1: Uitleg
Zonlicht door het bladerdak van een moerbeiboom (foto: Loadmaster, CC BY-SA 3.0)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Eiwitten, suikers en vetten
Examenstof scheikunde vwo
Lesduur is: 45 minIntroductie
Onderdelen in deze les
Zonlicht door het bladerdak van een moerbeiboom (foto: Loadmaster, CC BY-SA 3.0)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Eiwitten, suikers en vetten
Examenstof scheikunde vwo
Les 1 van 3: uitleg. Les 2 is de examentraining, les 3 de terugblik met quiz. Syllabus: L1.1-L1.5 (zonder nucleïnezuren), L2.1, L2.2. Image credit: Loadmaster (David R. Tribble) / Wikimedia Commons, CC BY-SA 3.0
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Wat ga je kunnen?
Ik kan fotosynthese, de structuur van eiwitten, koolhydraten en vetten, hun afbraak en de werking van enzymen op microniveau beschrijven.
Deze slide heeft geen instructies
Welke stoffen en reacties zitten er tussen een zonnestraal en een stukje spier?
Verwachte woorden: fotosynthese, glucose, zuurstof, zetmeel, eiwit, vet, spijsvertering, enzym, aminozuur, bloed, energie. Sorteer ze op: opbouw in planten (fotosynthese), voedingsstoffen (koolhydraat, eiwit, vet), afbraak (spijsvertering) en versnellen (enzym). Koppel aan de les: van zonlicht naar glucose, de bouw van eiwitten, suikers en vetten, hun afbraak en de werking van enzymen. Condensatie en hydrolyse staan in de les Organische reacties en mechanismen; DNA en eiwitsynthese in een aparte les. Veelgemaakte misvatting: dat voedsel in het lichaam verdwijnt; de atomen blijven bestaan en worden bouwsteen of brandstof.
Rijpend tarweveld: de korrels bevatten veel zetmeel (foto: Hugh Venables, CC BY-SA 2.0)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Fotosynthese: licht wordt glucose
In een cel van een organisme zet fotosynthese lichtenergie om in chemische energie.
6 CO₂ + 6 H₂O → C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ (met licht als energiebron)
CO₂ vastleggen in glucose heet koolstofassimilatie; er komt zuurstof vrij.
Glucose wordt zetmeel (energieopslag) of bouwsteen; dieren eten die stoffen.
Syllabus L1.1 en L1.2: de biologische vakbegrippen cel, organisme, ademhaling/gaswisseling herkennen en gebruiken (bekend uit biologie, niet apart bevraagd) en fotosynthese van glucose beschrijven als omzetting van lichtenergie in chemische energie, met productie van zuurstof en vastleggen van koolstofdioxide. Controle van de reactievergelijking: links 6 C, 12 H (6 × 2) en 18 O (12 + 6); rechts 6 C, 12 H en 6 O + 12 O = 18 O. Kloppend. Dit is de netto vergelijking; de O-atomen van het gevormde O₂ komen uit H₂O, niet uit CO₂. Zuurstof verlaat de plant via de gaswisseling; dieren nemen zuurstof op via de ademhaling. Foto: een rijpend tarweveld, de korrels bevatten veel zetmeel (L1.5: koolhydraten als energieopslag). Kijkvraag: waar zit de lichtenergie na afloop? Antwoord: als chemische energie in de bindingen van glucose. Veelgemaakte fout: denken dat O₂ uit CO₂ ontstaat. Image credit: Hugh Venables / Wikimedia Commons (geograph.org.uk), CC BY-SA 2.0
Hoeveel O₂ ontstaat bij de vorming van 1,0 mol glucose?
1,0 mol
3,0 mol
6,0 mol
12 mol
Syllabus L1.2. Volgens 6 CO₂ + 6 H₂O → C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ is de molverhouding glucose : O₂ = 1 : 6, dus 6,0 mol. Verwachte fout: 1,0 mol (molverhouding vergeten) of 12 mol (de coëfficiënt van H₂O of de som van de O-atomen gebruikt).
Glucose als open keten en als ring met wig- en streepjesbindingen (eigen figuur)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Glucose: keten en ring
Glucose, C₆H₁₂O₆, is een monosacharide: een keten van zes C-atomen met vijf OH-groepen en één C=O.
In water sluit de keten tot een ring: de OH van C5 bindt aan C1.
Ring en open keten zijn met elkaar in evenwicht; vooral de ring komt voor.
Fructose heeft ook de formule C₆H₁₂O₆, maar een andere structuur: een isomeer.
Syllabus L1.3: koolhydraten op microniveau, monosachariden (en M1.1: de formule van glucose). Zoek in Binas of ScienceData de structuurformule van glucose op; de figuur laat de ringvorm zien met wig (boven het vlak) en streepjes (onder het vlak). Molaire massa: 6 × 12,011 + 12 × 1,008 + 6 × 15,999 = 180,16 g mol⁻¹. Isomerie staat in de les Naamgeving en isomerie. Kijkvraag: welk C-atoom van de keten wordt het ringsluitende atoom met O? Antwoord: C1 (met de O van de OH op C5). Veelgemaakte fout: denken dat glucose in water vooral als open keten voorkomt. Image credit: Eigen figuur
Monosachariden, het disacharide sacharose en een polysacharide als schema (eigen figuur)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Di- en polysachariden
Een disacharide is twee monosachariden met een O-brug: sacharose is glucose plus fructose.
Bij de vorming komt H₂O vrij: 2 C₆H₁₂O₆ → C₁₂H₂₂O₁₁ + H₂O (condensatie).
Een polysacharide is een lange keten glucose-eenheden: zetmeel, glycogeen en cellulose.
Koolhydraten zijn energieopslag: zetmeel in planten, glycogeen in dieren.
Syllabus L1.3 (mono-, di- en polysachariden) en L1.5 (koolhydraten: energieopslag). Controle van de vergelijking: links 12 C, 24 H en 12 O; rechts 12 C, 22 H + 2 H = 24 H en 11 O + 1 O = 12 O. Kloppend. Molaire massa sacharose: 2 × 180,16 − 18,02 = 342,30 g mol⁻¹. De polysacharide heeft per eenheid formule C₆H₁₀O₅, dus (C₆H₁₀O₅)ₙ; elke binding laat één H₂O vrijkomen. Het mechanisme van condensatie en hydrolyse staat in de les Organische reacties en mechanismen. Kijkvraag: hoeveel H₂O komt vrij bij een keten van 100 glucose-eenheden? Antwoord: 99. Veelgemaakte fout: glucose een polysacharide noemen omdat het een suiker is. Image credit: Eigen figuur
Vul in
Glucose en fructose zijn monosachariden; zetmeel is een polysacharide met glucose als bouwsteen.
Syllabus L1.3. Verwachte fout: zetmeel een disacharide noemen of fructose als bouwsteen van zetmeel kiezen.
Spinnenweb met dauwdruppels: zijde is een eiwit (foto: Rosendahl, publiek domein)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Aminozuren en primaire structuur
Een aminozuur heeft een NH₂-groep, een COOH-groep en een restgroep R aan één C-atoom.
Aminozuren zijn verbonden door peptidebindingen, met afsplitsing van H₂O.
De primaire structuur is de volgorde van de aminozuren in de keten.
Eiwitten zijn bouwstof of enzym; essentiële aminozuren komen uit voedsel.
Syllabus L1.3 en L1.5: (essentiële) aminozuren en primaire structuur (peptidebinding: –CO–NH–); eiwitten als bouwstof en enzymen. De structuurformules van de aminozuren staan in Binas of ScienceData; de vorming van de peptidebinding (condensatie) staat in de les Organische reacties en mechanismen. Rekenvoorbeeld: glycine + alanine + serine geeft een tripeptide, C₂H₅NO₂ + C₃H₇NO₂ + C₃H₇NO₃ → C₈H₁₅N₃O₅ + 2 H₂O. Controle: links 8 C, 19 H, 3 N, 7 O; rechts 8 C, 15 + 4 = 19 H, 3 N en 5 + 2 = 7 O. Kloppend. M(C₈H₁₅N₃O₅) = 8 × 12,011 + 15 × 1,008 + 3 × 14,007 + 5 × 15,999 = 233,22 g mol⁻¹ (via de aminozuren: 75,07 + 89,09 + 105,09 − 2 × 18,02 = 233,21, verschil door afronding). n aminozuren in een open keten geven n − 1 peptidebindingen. Foto: zijde van een spinnenweb is een eiwit. Kijkvraag: welke twee functies van eiwitten noemt de syllabus? Antwoord: bouwstof en enzym. Veelgemaakte fout: de primaire structuur verwarren met de vorm van het eiwit. Image credit: Rosendahl / Wikimedia Commons, publiek domein
Alfahelix en bètaplaat met de waterstofbruggen tussen N–H en C=O (eigen figuur)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Alfahelix en bètaplaat
De secundaire structuur is een regelmatige vouwing van de keten door waterstofbruggen.
De bruggen liggen tussen N–H en C=O van de peptidebindingen, dus in de hoofdketen.
Bij de alfahelix ligt de keten als een schroef; de bruggen liggen tussen de windingen.
Bij de bètaplaat liggen ketenstukken naast elkaar, verbonden door waterstofbruggen.
Syllabus L1.3: secundaire structuur, alfahelix en bètaplaat. De restgroepen doen hier niet mee: de waterstofbruggen ontstaan in de hoofdketen. Voorbeelden uit het dagelijks leven: wol (keratine) bevat veel alfahelix, zijde bevat veel bètaplaat. De figuur is schematisch. Kijkvraag: tussen welke atomen zit de waterstofbrug? Antwoord: tussen H van N–H en O van C=O. Veelgemaakte fout: de peptidebinding zelf een waterstofbrug noemen; de peptidebinding is een covalente binding. Image credit: Eigen figuur
Een aminozuurketen krijgt secundaire en tertiaire structuur (eigen animatie)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Tertiaire structuur
De tertiaire structuur is de totale driedimensionale vorm van één keten.
Ze komt door bindingen tussen restgroepen: S–S-brug, ionbinding, waterstofbrug, vanderwaals.
De primaire structuur bepaalt dus waar die bindingen kunnen ontstaan.
Een andere vorm betekent een andere werking, ook bij een enzym.
Syllabus L1.3: tertiaire structuur. Eigen animatie: de ketens krijgen eerst secundaire structuur (alfahelix en bètaplaat met gestippelde waterstofbruggen) en vouwen daarna op tot een compacte vorm; de magenta rondjes krijgen dan een zwavelbrug (volle lijn), een ionbinding (gestippeld) en een vanderwaalsbinding (stippen). De animatie is een schema: de rondjes zijn aminozuren. Kijkvraag: welke binding is covalent? Antwoord: de S–S-brug, de andere zijn zwak. Veelgemaakte fout: denken dat de tertiaire structuur alleen uit waterstofbruggen bestaat. Image credit: Eigen animatie
Welke bindingen houden een tertiaire structuur vast?
Bindingen tussen de restgroepen
Peptidebindingen in de hoofdketen
Waterstofbruggen in de hoofdketen
C=C-bindingen in de restgroepen
Syllabus L1.3. De tertiaire structuur ontstaat door bindingen tussen restgroepen. Fout 1: peptidebindingen zorgen voor de primaire structuur. Fout 2: waterstofbruggen in de hoofdketen horen bij de secundaire structuur. Fout 3: C=C zit niet in de hoofdketen van een eiwit.
Olijfolie: een mengsel van triglyceriden met veel onverzadigde vetzuren (foto: margenauer, CC0)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Triglyceriden
Een vet is een triglyceride: glycerol met drie vetzuren, verbonden door estergroepen.
Glycerol, C₃H₈O₃, heeft drie OH-groepen; elke OH vormt met een vetzuur een ester en H₂O.
Glycerol + 3 vetzuur → triglyceride + 3 H₂O (condensatie).
Voorbeeld: tristearine, C₅₇H₁₁₀O₆, heeft M = 891,50 g mol⁻¹.
Syllabus L1.3: vetten op microniveau, triglyceriden en glycerol. Controle voorbeeld: C₃H₈O₃ + 3 C₁₈H₃₆O₂ → C₅₇H₁₁₀O₆ + 3 H₂O; links 57 C, 8 + 108 = 116 H, 3 + 6 = 9 O; rechts 57 C, 110 + 6 = 116 H, 6 + 3 = 9 O. Kloppend. M(C₅₇H₁₁₀O₆) = 57 × 12,011 + 110 × 1,008 + 6 × 15,999 = 891,50 g mol⁻¹ (via de bouwstenen: 92,09 + 3 × 284,48 − 3 × 18,02 = 891,47, verschil door afronding). De estervorming staat in de les Organische reacties en mechanismen. Foto: olijfolie is een mengsel van triglyceriden. Kijkvraag: hoeveel OH-groepen heeft glycerol? Antwoord: drie. Veelgemaakte fout: denken dat een vet uit glucose en vetzuren bestaat. Image credit: margenauer (Pixabay) / Wikimedia Commons, CC0
Stearinezuur (verzadigd) en oliezuur (onverzadigd, cis) als skeletformule (eigen figuur)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Verzadigd en onverzadigd
Een verzadigd vetzuur heeft in de keten alleen enkele bindingen, zoals stearinezuur.
Een onverzadigd vetzuur heeft één of meer C=C-bindingen, zoals oliezuur met één cis-C=C.
De cis-C=C geeft de keten een knik: de ketens passen minder dicht op elkaar.
Vetten zijn energieopslag en bouwstof in membranen van cellen.
Syllabus L1.3 en L1.5: (on)verzadigde vetzuren; vetten als energieopslag en bouwstof in membranen. In de skeletformule is elk hoekpunt een C-atoom en zijn de H-atomen niet getekend. Stearinezuur C₁₈H₃₆O₂ (M = 284,48 g mol⁻¹) en oliezuur C₁₈H₃₄O₂ (M = 282,47 g mol⁻¹): de twee H-atomen minder horen bij de ene C=C. Plantaardige oliën bevatten vooral onverzadigde vetzuren. Kijkvraag: waar zit de knik in oliezuur? Antwoord: bij de cis-C=C. Veelgemaakte fout: denken dat 'verzadigd' betekent dat er geen H-atomen meer bij kunnen aan het hele molecuul zonder te letten op de C=C. Image credit: Eigen figuur
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Afbraak van voedingsstoffen
Bij de spijsvertering worden voedingsstoffen afgebroken tot kleine bouwstenen: een chemisch proces.
Eiwit geeft aminozuren, polysachariden geven glucose en vet geeft glycerol en vetzuren.
De afbraak is hydrolyse (reactie met H₂O), versneld door enzymen; zie Organische reacties.
Het bloed vervoert de bouwstenen naar cellen: daar maakt het lichaam er eigen stoffen van.
Voorbeeld: aminozuren uit voedsel worden gebruikt voor eigen eiwitten, met nieuwe peptidebindingen.
Syllabus L1.4: de afbraak van voedingsstoffen beschrijven als chemisch proces, waarbij de producten basis kunnen zijn voor lichaamseigen stoffen; en L1.1 (spijsvertering, bloed, transport). De hydrolysereacties zelf staan in de les Organische reacties en mechanismen; hier gaat het om het verloop: afbraak, opname in het bloed, transport, opbouw. Kijkvraag: welke bouwstenen ontstaan uit een vet? Antwoord: glycerol en vetzuren. Veelgemaakte fout: denken dat eiwit uit voedsel als geheel in het lichaam terechtkomt.
Stearinezuur is C₁₈H₃₆O₂, oliezuur C₁₈H₃₄O₂. Wat verklaart het verschil?
Oliezuur heeft één C-atoom minder
Oliezuur heeft één C=C-binding
Stearinezuur heeft een extra OH-groep
Oliezuur heeft een ring in de keten
Syllabus L1.3. Elke C=C vervangt twee H-atomen door de dubbele binding: twee H minder, dus één C=C. De andere opties laten het aantal C-atomen of de O-atomen veranderen, wat niet klopt met de formules.
Een enzym bindt alleen het passende substraat en splitst het (eigen animatie)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Enzym-substraatcomplex
Een enzym is een eiwit dat als biokatalysator een reactie versnelt en zelf niet verbruikt wordt.
Het substraat bindt aan de actieve plaats: er ontstaat een enzym-substraatcomplex.
In het complex wordt het substraat omgezet; daarna wordt het product afgesplitst.
Het enzym komt ongewijzigd vrij en bindt nieuw substraat: E + S → ES → E + P.
Syllabus L2.1: de kinetiek van de reactie tussen enzym en substraat kwalitatief verklaren met vorming van het enzym-substraatcomplex en afsplitsing van een product. Eigen animatie: eerst past een ander molecuul niet in de actieve plaats; dan past sacharose, er komt H₂O bij het complex, de binding breekt en glucose en fructose verlaten het enzym; het enzym is daarna ongewijzigd. Het enzym biedt een reactieroute met lagere activeringsenergie, waardoor de reactie sneller verloopt; de evenwichtsligging verandert niet. Kijkvraag: wat gebeurt er met het enzym na afloop? Antwoord: het is ongewijzigd en kan opnieuw binden. Veelgemaakte fout: het enzym als beginstof in de reactievergelijking zetten. Image credit: Eigen animatie
Een substraat past in de actieve plaats door zijn vorm en groepen (eigen figuur)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Specificiteit en selectiviteit
De actieve plaats heeft een vaste ruimtelijke vorm met functionele groepen op vaste plekken.
Alleen een substraat met passende vorm én passende groepen bindt en wordt omgezet.
Zo beschrijf je de specificiteit en selectiviteit van een enzym: met ruimtelijke structuur en functionele groepen.
De vorm van de actieve plaats komt uit de tertiaire structuur van het eiwit.
Syllabus L2.2: de specificiteit en selectiviteit van een enzym beschrijven aan de hand van de ruimtelijke structuur en de functionele groepen, met actieve plaats. De syllabus noemt beide begrippen samen en geeft geen aparte definities; behandel ze dus samen en vraag geen onderscheid. In de figuur past het substraat door zijn vorm én door de tegengestelde lading van –NH₃⁺ en –COO⁻; het andere molecuul heeft de verkeerde vorm en mist de lading. Op het examen verklaar je met beide: vorm en groepen. Een isomeer met dezelfde formule maar een andere vorm wordt dus niet gebonden. Kijkvraag: welke twee dingen moeten kloppen? Antwoord: vorm en functionele groepen. Veelgemaakte fout: alleen de vorm noemen en de groepen vergeten. Image credit: Eigen figuur
Gebakken eieren: warmte verandert de vorm van de eiwitten (foto: Balise42, CC BY-SA 4.0)
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
pH- en temperatuuroptimum
Elk enzym werkt het best bij een bepaalde temperatuur: het temperatuuroptimum.
Boven het optimum verbreken bindingen in de tertiaire structuur: de actieve plaats vervormt.
Bij het pH-optimum hebben de groepen in de actieve plaats de juiste lading.
Een gebakken ei toont het effect: de eiwitten veranderen onomkeerbaar van vorm.
Syllabus L2.2: pH-optimum en temperatuuroptimum. Bij lage temperatuur is de reactie langzaam; boven het optimum verandert de vorm van de actieve plaats en past het substraat niet meer. Een andere pH verandert de lading van groepen in de actieve plaats en in de rest van het eiwit, waardoor binding aan het substraat minder goed gaat. Een enzym in de maag werkt bij een lage pH, een enzym in de dunne darm bij een hogere pH (zie de grafiek in de examentraining). Kijkvraag: waarom kan het ei niet weer vloeibaar worden? Antwoord: de vorm van de eiwitten is blijvend veranderd. Veelgemaakte fout: denken dat hogere temperatuur altijd meer activiteit geeft. Image credit: Balise42 / Wikimedia Commons, CC BY-SA 4.0
Zet de werking van een enzym op volgorde
Syllabus L2.1. Verwachte fout: de omzetting en het afsplitsen van het product verwisselen.
Welk onderdeel was voor jou het lastigst?
Fotosynthese en koolhydraten
Eiwitstructuren en bindingen
Vetten en afbraak
Enzymwerking en optimum
Gebruik de uitkomst om de examentraining te sturen: laat de lastigste groep eerst oefenen.
Waarom zet een enzym maar één substraat om?
Een goed antwoord noemt de actieve plaats met een vaste ruimtelijke vorm en functionele groepen die passen bij het substraat (specificiteit), en het enzym-substraatcomplex. Verwachte fout: alleen 'het past als een sleutel op een slot' zeggen zonder de functionele groepen.
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Begrippen (1/2)
fotosynthese: Omzetting van lichtenergie in chemische energie: CO₂ en H₂O geven glucose en O₂ (koolstofassimilatie: CO₂ vastleggen)
mono- en polysacharide: Eén suikereenheid, zoals glucose, tegenover een lange keten van eenheden, zoals zetmeel
triglyceride: Glycerol met drie vetzuren, verbonden door estergroepen
onverzadigd vetzuur: Vetzuur met één of meer C=C-bindingen in de keten
aminozuur: Molecuul met een NH₂-groep, een COOH-groep en een restgroep R
Deze slide heeft geen instructies
EXAMENSTOF SCHEIKUNDE · LEVEN · BIOMOLECULEN
Begrippen (2/2)
primaire structuur: De volgorde van de aminozuren in de eiwitketen
alfahelix en bètaplaat: Secundaire structuren door waterstofbruggen tussen N–H en C=O
tertiaire structuur: De ruimtelijke vorm door bindingen tussen restgroepen
enzym-substraatcomplex: Tijdelijke binding van het substraat aan de actieve plaats
specificiteit en selectiviteit: Een enzym bindt en zet alleen het passende substraat om, door vorm en groepen van de actieve plaats
Deze slide heeft geen instructies
