Scheikunde 5 - Les 3

• Scheikunde
• MBO
• Studiejaar 3

Scheikunde 5 - Les 1

Weekplanning

Wk 1: Koolhydraten: opbouw en soorten

Wk 2: Koolhydraten: effect op het lichaam

Wk 3: Eiwitten: bouwstenen van het lichaam

Wk 4: Vetten: opbouw en structuur

Wk 5: Vetten: effect op gezondheid & Toepassing in leefstijladvies

"Waarom wordt een sporter vaak geadviseerd om voldoende eiwit te eten?"

Laat studenten eerst individueel nadenken. 

Daarna bespreken in tweetallen.

Antwoorden verzamelen:

Vertel vervolgens:

Eiwitten doen veel meer dan alleen spieropbouw. Ze vormen de bouwstenen van bijna alle lichaamscellen.

Leerdoelen

Jij:

- kunt uitleggen hoe eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren;

- kunt beschrijven wat peptidebindingen zijn;

- kunt uitleggen wat essentiële en niet essentiële aminozuren zijn.

Lesplanning

• Klassikale uitleg: Opbouw van eiwitten.
• Bouw een eiwit.
• Klassikale uitleg: Essentiële aminozuren en biologische waarde.
• Aan de slag! - Verwerkingsopdracht.
• Quiz-time.

Wat doen eiwitten in het lichaam?

Eiwitten in het lichaam

Eiwitten zijn belangrijk voor:

• spieren;
• huid;
• organen;
• enzymen;
• hormonen;
• afweerstoffen;
• transport van stoffen.

Aminozuren = bouwstenen

Alle aminozuren hebben een vergelijkbare basisopbouw:

• een koolstofatoom (-C);
• een aminogroep (–NH₂);
• een zuurgroep (–COOH);
• een waterstofatoom (-H);
• een variabele zijketen ®.

De zijketen verschilt per aminozuur en bepaalt de eigenschappen van dat aminozuur. Hierdoor bestaan er verschillende soorten aminozuren, die elk een specifieke functie kunnen hebben in het lichaam.

Hoeveel aminozuren zitten er minimaal in een eiwit?

Heel veel. Een eiwit bestaat uit een lange keten van aminozuren.

Aminozuren

• Bouwstenen van een eiwit. 
• Lange ketens van aminozuren = polypeptide.
• Een of meerdere polypetiden samen = eiwit.

• Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren.
• Aminozuren zijn kleine moleculen die aan elkaar gekoppeld kunnen worden tot lange ketens. 
• Wanneer veel aminozuren aan elkaar gekoppeld worden, ontstaat een lange keten. Zo’n keten noemen we een polypeptide. 
• Eén of meerdere polypeptiden samen vormen een eiwit.

Peptidebiding

• Koppeling tussen twee aminozuren = peptidebinding.
• Reactie van zuurgroep met een aminogroep.
• Water komt vrij.
• Condensatiereactie.

De koppeling tussen twee aminozuren heet een peptidebinding. 

• Een peptidebinding ontstaat wanneer de zuurgroep van het ene aminozuur reageert met de aminogroep van het andere aminozuur. 
• Bij deze reactie komt water vrij. 
• Dit heet een condensatiereactie.
• Peptidebindingen zorgen ervoor dat aminozuren stevig met elkaar verbonden blijven en een stabiele structuur krijgen. 
• Hierdoor kan het eiwit zijn specifieke functie kan uitvoeren.
• Tijdens de vertering van eiwitten worden deze peptidebindingen juist weer verbroken. 
• Zo kunnen aminozuren opnieuw worden opgenomen en gebruikt door het lichaam.

Condensatiereactie toegelicht

• Wanneer twee aminozuren aan elkaar gekoppeld worden, ontstaat een peptidebinding.
• Hierbij wordt een H-atoom van de aminogroep en een OH-groep van de zuurgroep afgesplitst. Samen vormen deze H2O (water). 
• Het overblijvende C-atoom van de zuurgroep vormt vervolgens een binding met het N-atoom van de aminogroep. 

Waarom is de volgorde
van aminozuren belangrijk?

Waarom is de volgorde belangrijk?

A-B-C-D is niet hetzelfde als: A-D-B-C.

De volgorde bepaalt:

• vorm;
• functie;
• werking.

Vergelijk met een kralenketting:

Dezelfde kralen in andere volgorde geven een ander resultaat.

Wanneer spreken we van een eiwit en niet meer van losse aminozuren?

Een of meerdere polypetiden samen = eiwit.

Primaire structuur

• De volgorde van aminozuren.
• Primaire structuur.
• Verbonden door peptidebindingen. 

A

B

C

D

E

F

I

I

I

I

I

Vergelijking:

Een woord bestaat uit letters.

KAT ≠ TAK

Dezelfde letters in een andere volgorde geven een andere betekenis.

Secundaire structuur

• De aminozuurvolgorde blijft hetzelfde.
• De keten begint zich op bepaalde
  plaatsen op te rollen.
• Er ontstaan α-helixen en β-platen. 

α-helix (spiraalvorm);

β-plaat
(gevouwen plaatstructuur)

Vergelijking:

Een recht touw dat je oprolt tot een spiraal.

Tertiare structuur

• Het hele eiwit krijgt een driedimensionale vorm.
• Die vorm bepaalt vaak de functie van het eiwit.

A

B

C

D

E

F

Praktijkvoorbeeld:

Een sleutel werkt alleen als de vorm precies klopt.

Quarternaire structuur

A

B

C

D

E

F

• Sommige eiwitten bestaan uit meerdere eiwitketens.
• Deze werken samen als één functioneel eiwit.

Welke structuur beschrijft de aminozuurvolgorde?

1. Primair
2. Secundair
3. Tertiair
4. Quarternair

Bij welke structuur werken meerdere eiwitketens samen?

1. Primair
2. Secundair
3. Tertiair
4. Quarternair

Lesplanning

• Klassikale uitleg: Opbouw van eiwitten.
• Bouw een eiwit.
• Klassikale uitleg: Essentiële aminozuren en biologische waarde.
• Aan de slag! - Verwerkingsopdracht.
• Quiz-time.

Bouw een eiwit

Maak les 3 - lesopdracht 1

In deze opdracht bouw je stap voor stap een eiwit op en onderzoek je hoe de structuur verandert.

Eiwitten worden opgebouwd uit aminozuren. De volgorde waarin aminozuren aan elkaar gekoppeld worden en de manier waarop de keten zich vervolgens opvouwt, bepalen uiteindelijk de functie van het eiwit.

In deze opdracht bouw je stap voor stap een eiwit op en onderzoek je hoe de structuur verandert.

Benodigdheden per groepje (3-4 studenten):

• kaartjes met aminozuren (A, B, C, D, E, F, G, H);
• paperclips, touwtjes of plakbriefjes om peptidebindingen weer te geven;
• werkblad.

Lesplanning

• Klassikale uitleg: Opbouw van eiwitten.
• Bouw een eiwit.
• Klassikale uitleg: Essentiële aminozuren en biologische waarde.
• Aan de slag! - Verwerkingsopdracht.
• Quiz-time.

Het lichaam heeft aminozuren nodig

Het lichaam gebruikt 20 aminozuren.

Deze aminozuren zijn nodig voor:

• opbouw van spieren;
• herstel van weefsels;
• aanmaak van enzymen;
• aanmaak van hormonen;
• ondersteuning van het immuunsysteem.

Wat is het verschil tussen essentiële en niet-essentiële aminozuren?

Essentiële aminozuren kan het lichaam niet zelf aanmaken en moet het lichaam binnenkrijgen via voeding. Niet-essentiële aminozuren kan het lichaam zelf maken.

Essentiële en niet-essentiële aminozuren

Essentiële aminozuren	Niet-essentiële aminozuren
Kan het lichaam niet of onvoldoende zelf maken.	Kan het lichaam zelf maken;
Moeten via voeding worden opgenomen.	Hoeven niet per se uit voeding te komen.
Bijv. lysine, leucine, methionine.	Bijv. alanine, serine, asparagine.

Conditioneel essentiële aminozuren

Soms heeft het lichaam extra aminozuren nodig. Bij:

• groei;
• ziekte;
• wondgenezing;
• intensieve training;
• langdurige stress.

Dan kunnen sommige aminozuren conditioneel essentieel worden.

Praktijkvoorbeeld

Een topsporter na zware training heeft vaak meer behoefte aan aminozuren voor herstel dan iemand die weinig beweegt.

Sommige aminozuren kan het lichaam zelf aanmaken, maar in bepaalde situaties kan de behoefte groter zijn dan het lichaam zelf kan produceren. 

Dit geldt onder andere voor arginine, cysteïne, glutamine, glycine, proline en tyrosine.

Voorbeelden van situaties waar de behoefte groter is dan de productie:

•Tijdens groei.

•Tijdens ziekte, herstel naar operatie, wondgenezing.

•Tijdens intensieve training.

•Tijdens langdurige stress.

Soms stijgt de behoefte echter sneller dan de productie.

Daardoor wordt voeding belangrijker.

Wat is biologische
waarde?

Biologische waarde

Hoe goed het lichaam het eiwit uit voeding kan gebruiken voor de opbouw van lichaamseiwitten.

Welke factoren bepalen
de biologische waarde?

Biologische waarde

Biologische waarde hangt af van:

• hoeveelheid essentiële aminozuren;
• verhouding van aminozuren;
• verteerbaarheid van het eiwit.

Dit is een belangrijk begrip.

Maak onderscheid tussen:

Hoeveel eiwit?

en

Hoe goed is dat eiwit?

Voorbeeld:

Twee producten kunnen evenveel gram eiwit bevatten.

Toch kan het lichaam het ene eiwit beter gebruiken dan het andere.

Vergelijking

Niet elke doos met bouwstenen bevat dezelfde onderdelen.

Als belangrijke bouwstenen ontbreken, kun je minder goed bouwen.

Biologische waarde

Hoge biologische waarde: 

• Leg uit dat deze producten vaak complete eiwitbronnen zijn.
• Het lichaam kan ze efficiënt gebruiken.

Lagere biologische waarde: 

• Bevatten minder van één of meer essentiële aminozuren.
• Ze zijn vaak prima bruikbaar, maar vragen meer variatie.

Het limiterende aminozuur

• Het essentiële aminozuur dat als eerste tekortschiet.
• Daardoor wordt de opbouw van lichaamseiwitten beperkt. 

Vergelijking

Een fiets heeft 20 onderdelen nodig. 

Als één onderdeel ontbreekt: ➡ kun je de fiets niet afmaken.

Het lichaam heeft alle essentiële aminozuren nodig.

Ontbreekt er één, dan verloopt de eiwitopbouw minder efficiënt.

Wat gebeurt er als één essentieel aminozuur ontbreekt?

De aanmaak van lichaamseiwitten wordt beperkt.

Eiwitbronnen combineren

Plantaardige eiwitten kunnen elkaar aanvullen. Voorbeelden:

• brood + hummus;
• rijst + bonen;
• volkoren pita + kikkererwten;
• wraps + bonen.

Samen vormen ze een completer aminozuurprofiel.

Combineren van eiwitbronnen

Verschillende plantaardige voedingsmiddelen kunnen elkaar aanvullen in aminozuursamenstelling.

Bijvoorbeeld granen gecombineerd met peulvruchten, zoals: brood met hummus of rijst met bonen. 

Door voldoende variatie in de voeding kunnen ook plantaardige voedingspatronen alle essentiële aminozuren leveren.

Casus - Eten na krachttraining

Student A

2 volkoren boterhammen met hummus.

Een appel.

Student B

Een kom havermout met amandeldrink.

Een banaan.

Welke maaltijd levert waarschijnlijk de beste bouwstoffen voor spierherstel?

Gebruik in je antwoord de begrippen:
essentiële aminozuren;
biologische waarde;
limiterend aminozuur.

Student A heeft waarschijnlijk de beste eiwitkwaliteit.

Hummus (kikkererwten) bevat relatief veel eiwit.

Brood en peulvruchten vullen elkaar aan in aminozuursamenstelling.

Daardoor ontstaat een completer aminozuurprofiel.

Havermout bevat wel eiwit, maar de biologische waarde is lager en de hoeveelheid essentiële aminozuren is beperkter.

Lesplanning

• Klassikale uitleg: Opbouw van eiwitten.
• Bouw een eiwit.
• Klassikale uitleg: Essentiële aminozuren en biologische waarde.
• Aan de slag! - Verwerkingsopdracht.
• Quiz-time.

Aan de slag! - Verwerkingsopdracht.

Maak les 3 - lesopdracht 2 - opdracht 3, 5 en 6.

Opdracht 1, 2 en 4 zijn gericht op herhaling & voorbereiding voor de toets.  

Lesplanning

• Klassikale uitleg: Opbouw van eiwitten.
• Bouw een eiwit.
• Klassikale uitleg: Essentiële aminozuren en biologische waarde.
• Aan de slag! - Verwerkingsopdracht.
• Quiz-time.

Wat gebeurt er tijdens de vorming van een peptidebinding?

1. Twee aminozuren worden gekoppeld waarbij water vrijkomt.
2. Twee aminozuren worden gekoppeld waarbij zuurstof wordt opgenomen.
3. Een aminozuur wordt gesplitst in twee kleinere moleculen.
4. Een peptidebinding wordt verbroken door toevoeging van water.

Wat beschrijft de primaire structuur van een eiwit?

1. De driedimensionale vorm van een eiwit.
2. De samenwerking van meerdere eiwitketens.
3. De volgorde van aminozuren in de keten.
4. Het aantal aanwezige aminozuren.

Waarom hebben eieren doorgaans een hoge biologische waarde?

1. Omdat ze veel calorieën bevatten.
2. Omdat ze alle essentiële aminozuren in gunstige verhoudingen bevatten.
3. Omdat ze uitsluitend uit eiwit bestaan.
4. Omdat ze sneller verteerd worden dan plantaardige eiwitten.

Een vegetarische sporter twijfelt tussen twee maaltijden:

Maaltijd A: rijst met bonen
Maaltijd B: twee gekookte eieren

Welke uitspraak is het meest juist?

1. Alleen maaltijd B bevat essentiële aminozuren.
2. Maaltijd A bevat geen eiwitten.
3. Maaltijd B heeft waarschijnlijk de hoogste biologische waarde, maar maaltijd A kan door de combinatie van rijst en bonen ook een compleet aminozuurprofiel opleveren.
4. Beide maaltijden hebben altijd precies dezelfde biologische waarde.

Leerdoelen

Jij:

- kunt uitleggen hoe eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren;

- kunt beschrijven wat peptidebindingen zijn;

- kunt uitleggen wat essentiële en niet essentiële aminozuren zijn.